No category

پایان نامه رایگان درباره آمینه، اسیدهای، اسید

ن اسید آمینه یک حلقه بنزنی و یک زنجیر جانبی آلانین شرکت دارد.
تیروزین (Thr): این اسید آمینه به مقدار فراوان در پروتئین‌ها دیده می‌شود. حلالیت آن در آب کم است. تیروزین را پاراهیدروکسی فنیل آلانین هم می‌نامند. زیرا از اکسیداسیون فنیل آلانین حاصل می‌شود.
تریپتوفان (Trp): اسید آمینه ضروری برای انسان است که به مقدار کم در پروتئین‌ها وجود دارد.
هیستیدین (His): این اسید آمینه در تمام پروتئین‌ها به مقدار اندکی وجود دارد و فقط مقدار آن در هموگلوبین نسبتا زیاد است.
پرولین (Pro): اسید آمینه‌ای است که در پروتئین‌هایی مانند کلاژن و رشته‌های ابریشم به مقدار فراوان دیده می‌شود. این اسید آمینه نقش مهمی در ساختمان فضایی پروتئین‌ها به عهده دارد. در حقیقت پرولین که از حلقه ایمین مشتق می‌شود، یک اسید آمینه است. در کلاژن تعدادی از پرولینها به هیدروکسی پرولین تبدیل می‌شود.
شکل1-2 ساختار اسیدآمینه‌های آلفا بر مبنای ریشه جانبیR
1ـ2ـ1ـ2 بر مبنای حلالیت
از نظر حلالیت اسیدهای آمینه به دو دسته قطبی و غیر قطبی طبقه بندی می‌شوند این گروه تحت عنوان اسیدهای آمینه آب دوست و آب گریز هم معروف هستند
اسیدهای آمینه آب گریز(هیدروفوب): گلایسین، الانین، والین لوسین
اسیدهای آمینه آب دوست(هیدروفیل): متیئونین، گلوتامات، اسپارتات
1ـ2ـ1ـ3 بر مبنای تغذیه
اسیدهای آمینه از نظر غذایی به سه دسته ضروری، نیمه ضروری و غیر ضروری طبقه بندی شده‌اند.
اسیدهای آمینه ضروری: به آن دسته از اسیدهای آمینه گفته می‌شود که از اسیدهای آمینه یا مواد دیگر در بدن ساخته نمی‌شوند و/یا به مقدار کافی برای رفع نیازهای بدن ساخته نمی‌شوند. لذا باید این اسیدها از طریق جیره غذایی روزانه به بدن برسند در غیر این‌صورت عوارض کمبود آنها ظاهر می‌شود.
اسیدهای آمینه ضروری عبارتند از: لوسین، ایزولوسین، والین، فنیل آلانین، ترئونین، متیونین، تریپتوفان و لیزین. علاوه بر آنها، اسید آمینه‌های هیستیدین برای نوزاد انسان و آرژنین برای نوزاد حیوانات ضروری (اساسی) محسوب می‌شوند.
نیمه ضروری: اسیدهای آمینه ایی که در مقطعی (به طور مثال کودکی) ضروری بوده و در مقطعی غیر ضروری (بزرگسالی) می‌باشند.
غیر ضروری: اسید آمینه‌ای که بدن به مقدار کافی آن‌ها را می‌سازد و نیاز به دریافت از طریق تغذیه ندارد. آلانین، اسپارژین، گلایسین، پرولین
1ـ3 متابولیسم اسید آمینه
متابولیسم اسیدهای آمینه که ترکیبات اصلی سازنده پروتئین‌ها هستند شامل دو بخش است.
1-تخریب آمینواسیدها
2-بیوسنتز آمینواسیدها
تخریب آمینواسیدها در دو مرحله انجام می‌شود:
1) تخریب اسکلت کربنی باقیمانده که بر حسب نیاز می‌تواند به H2O و CO2 تجزیه شده و انرژی تولید کند و یا جهت سنتز کربوهیدرات یا چربی مورد استفاده قرار بگیرد.
2) برداشت یا انتقال گروه آمین می‌باشد که معمولا به صورت اوره دفع می‌گردد.
1ـ3ـ1 برداشت گروه آمین
آمینواسیدها بعد از رسیدن به کبد باید گروه آمین خود را از دست بدهند. این آمین می‌تواند طی واکنش دآمیناسیون(آمین زدایی) مستقیما از آمینواسید جدا شود و یا اینکه طی واکنش انتقال گروه آمین ترانس آمیناسیون به ترکیب دیگری منتقل شود. از بین این دو حالت امکان دارد که ترانس آمیناسیون بیشتر رایج است. رایج ترین نوع ترانس آمیناسیون انتقال گروه آمین -? کتوگلوتارات است که منجر به تولید گلوتامات می‌گردد. واکنش‌های ترانس آمیناسیون توسط گروهی از آنزیم‌ها با نام ترآنس آمینازها یا آمینوترنسفرازها انجام می‌شود. از این آنزیم‌ها برای ? – کتوگلوتارات به عنوان گیرنده گروه آمینو اختصاصی بوده، ولی از نظر ویژگی برایL -آمینواسید با یکدیگر متفاوتند. این آنزیم‌ها بر اساس نام اسیدآمینه دهنده گروه آمینو نامگذاری می‌شوند. مثلا آلانین آمینوترانسفراز یا آسپارتات آمینوتراسفراز واکنش‌های کاتالیز شونده توسط ترانس آمینازها بسادگی قابل برگشت بوده دارای ثابت تعادل حدود 1 (?G’0= 0) می‌باشند. ترانس آمیناسیون در سیتوزول انجام می‌شود. (بیگوود و همکاران1959)2
شکل1-3 برداشت گروه آمین
1ـ3ـ2 تخریب اسکلت کربنی آمینواسیدها
اسکلت کربنی بیست آمینواسید به هفت ترکیب واسطه در فرآیندهای متابولیسمی تبدیل می‌گردند. بعضی ازآمینواسیدها بیش از یکی از این ترکیبات را تولید می‌کنند. آمینواسیدها بر اساس محصول نهایی حاصل از تخریب اسکلت کربنی به سه گروه کتوژنیک، گلوکوژنیک و کتوژنیک+گلوکوژنیک تقسیم می‌شوند: کتوژنیکها در نهایت به اجسام کتونی و اسیدچرب تبدیل می‌شوند، گلوکوژنیکها گلوکز تولید می‌کنند آمینواسیدهای کتوژنیک+گلوکوژنیک هم می‌توانند به گلوکز و هم به اسیدچرب تبدیل شوند.
لازم به ذکر است که اسکلت کربنی آمینواسیدها علاوه بر تبدیل به گلوکز و یا چربی می‌تواند به صورت کامل طی مراحلی به H2O و CO2 تجزیه و جهت تامین انرژی مورد استفاده قرار گیرد.
محصول آمینواسیدهای گلوکوژنیک یا پیرووات است که می‌تواند به گلوکز تبدیل شود؛ و یا یکی واسطه‌های – ?) کتوگلوتارات، سوکسینیل کوآ، فومارات و اگزالواستات (که می‌توانند به اگزالواستات تبدیل شوند. (اگزالواستات از واسطه‌های مسیر گلوکونئوژنز است).
محصول آمینواسیدهای کتوژنیک استیل کوآ و استواستیل کوآ که خود می‌تواند به استیل کوآ بشکند می‌باشد. استیل کوآ پیشساز سنتز اسیدهای چرب است و می‌تواند به اسیدچرب و اجسام کتونی تبدیل شود. آمینواسیدهای کتوژنیک+گلوکوژنیک در اثر تجزبه هم واسطه‌های چرخ کربس و هم استیل کوآ یا استواستیل کوآ را می‌توانند تولید کنند.
پروتیین‌های بدن در سراسر طول حیات در حال ساخته و تجزیه شدن هستند. اسیدهای آمینه سنتز شده هیچگاه ذخیره نمی‌گردند، بنابراین اگر در ساختمان پروتئین به کار نروند تجزیه خواهند شد.
اسکلت کربنی اسیدهای آمینه می‌توانند به کربوهیدارت‌ها و چربی‌ها تبدیل گردد. به اسیدهای آمینه‌ای که به استیل کوآنزیم آ و استوامیتل کوآ تبدیل شوند، کتوژنیک گفته می‌شوند. در مقابل به اسیدهای آمینه‌ای که به پیروات، آلفا- کتو گلوتارات و سوکسینل کوآ، فومارات واگز الواستات تبدیل می‌شوند، گلوکوژنیک اتلاق می‌گردد. کاتابولیسم چند اسید آمینه خاص را بررسی می‌کنیم.
1-3-3 انتقال گروه آمین
در مرحله بعدی گلوتامات تولید شده وارد میتوکندری شده و با استفاده از آنزیم گلوتامات دهیدروژناز گروه آمین را آزاد می‌کند. بنابراین گروه آمین در میتوکندری آزاد می‌شود.
آمونیاک ترکیب بسیار سمی است، لذا در پستانداران آمونیاک به اوره تبدیل می‌شود که سمیت کمتری دارد و از راه ادرار دفع می‌شود. مجموع واکنش‌های فوق ترانس آمیناسیون، دآمیناسیون و تولید اوره را در شکل زیر مشاهده می‌کنید:
شکل1-4 سیکل اوره
1-4 گلایسین3
گلایسین کراتین اضافی را برای عضلات فراهم می‌کند و برای ساخت RNA و DNA مورد استفاده قرار می‌گیرد. گلایسین در پوست، بافت‌های پیوندی سیستم عصبی مرکزی و پروستات عمل می‌کند. سطح مناسب گلایسین سلولی انرژی زیادتری را تولید می‌کند اما گلایسین زیادی می‌تواند باعث خستگی شود.
1-4-1 مکانیسم کلی تولید گلایسین
گلایسین دارای دو مسیر می‌باشد. در مسیر اصلی باکتریایی، گلایسین با افزودن یک گروه هیدرو کسی متیل توسط آنزیم به سرین تبدیل می‌گردد. این واکنش توسط سرین هیدرو کسی متیل ترانسفراز کاتالیز شده و نیاز به کو آنزیم‌های تتراهیدروفولات و پیریدوکسال فسفات دارد. در مسیر دوم که در حیوانات غالب است، گلایسین متحمل تجزیه اکسیداتیو به، ، و یک گروه متیلن () می‌گردد. این واکنش که به سادگی قابل برگشت می‌باشد، توسط گلایسین سنتاز کاتالیز شده و نیاز به تتراهیدروفولات به عنوان گیرنده گروه متیلن دارد. در این مسیر تجزیه اکسیداتیو، دو اتم کربن گلایسین وارد چرخه اسید سیتریک نمی‌شوند. یک کربن به صورت از دست رفته و اتم کربن دیگر به گروه متیلن، متیلن تتراهیدروفولات، یک دهنده گروه یک کربنه در بعضی مسیرهای بیوسنتتیک خاص، تبدیل می‌شود.
دی متیل گلایسین(DMG )که ویتامینB- 15 یا پانگامیک اسید هم نامیده می‌شودیک متابولیت اسید آمینه‌ای و یک ماده نیروزا است که اولین بار در سال 19?3 به دنبال استخراجB- 17 از هسته زردآلو جدا و ادعا شد که خصوصیاتی همچون ترکیبات سم زدای تولید شده در بدن دارد.
از این ترکیب به عنوان درمانی برای بیماران سرطانی یاد شده است که با افزایش ظرفیت حمل اکسیژن سلول‌های سرطانی را تخریب می‌کند و همچنین در فرآیند تنفس سلولی، انتقال اکسیژن از عرض سلول به میتوکندری و اندام کوچک درون سلول نقش دارد با بیشتر در دسترس گذاردن اکسیژن برای تنفس سلولی و ساختن اسیدلاکتیک درماهیچه را به تعویق می‌اندازد و همچنین به تجزیه اسیدلاکتیک در عضله و خون کمک می‌کند و به دلیل نقش احتمالی در اکسیداسیون گلوکز منجر به کاهش کمبود اکسیژن (هیپوکسی) در عضله قلبی و دیگر عضلات می‌شودو در بهبود علائمی مانند سردرد، آنژین، درد قفسه سینه و ماهیچه‌های اسکلتی، کمبود تنفس، بی خوابی و استرس سودمند است، همچنین به بهبود جریان خون و اکسیداسیون کلی بافت‌های مسلول‌ کمک می‌کند.
دی متیل گلایسین موجود در آن طی واکنش با نیتریت (که در روده تشکیل می‌شود) منجر به تشکیل دو ماده سرطان زا بالقوه شامل دی متیل نیتروزآمین و نیتروزو- سارکوزین می‌شود که ترکیب اخیر سبب ایجاد سرطان حفر‌ه دهانی حلقی و سرطان مری در موش صحرایی شده است. قسمت‌هایی از اسکلت کربنی شش اسید آمینه، شامل تریپتوفان، لیزین، فنیل آلانین، تیروزین، لوسین و ایزولوسین، تولید استیل‌کوآ یا استواستیل کوآ و یا هر دو را می‌نمایند؛ سپس ترکیب اخیر به استیل‌کوآ تبدیل می‌گردد. بعضی از مراحل نهایی موجود در مسیرهای تجزیه‌ای لوسین، لیزین و تریپتوفان مشابه اکسیداسیون اسیدهای چرب می‌باشد. مسیرهای تجزیه‌ای دو اسید آمینه از این شش مورد، نیاز به توجه خاص دارند. در طرح ذیل طی مسیر تولید گلایسین سارکوزین هم به عنوان یک ماده جانبی تولید می‌شود.
شکل1-5 طرح کلی سنتز گلایسین از کولینو
فصل دوم
ویژگی و اهمیت پلیمرهای قالب مولکولی
2ـ1 پلیمرهای قالب مولکول(MIPs)4
پلیمرهای قالب مولکولی از مسائل تحقیقاتی مهم یک دهه اخیر محسوب می‌شوند. این مواد که به آنها آنتی بادی‌های مصنوعی هم گفته می‌شود، به گونه‌ای ساخته می‌شوند که با توجه به ویژگی‌های مولکولی مواد، به شکل قالب آن‌ها درآمده و فقط ماده مورد نظر را جذب می‌کنند و به همین علت هم پلیمر قالب مولکولی نام گرفته‌اند.
ویژگی‌های استثنایی این مواد آن‌ها را برای استفاده در حسگرهای شیمیایی دارورسانی، جداسازی مواد و اندازه‌گیری دارو مناسب کرده است. ضمن آن که با استفاده از پلیمرهای قالب مولکولی می‌توان 100 تا 1000 برابر بهتراز روش‌های معمولآ آزمایشگاهی، غلظت مواد مورد نظر در خون یا ادرار را اندازه‌گیری کرد. اهمیت دیگر پلیمرهای قالب مولکولی در روش‌های جداسازی و اندازه‌گیری داروها، سادگی این روش‌ها و امکان اتوماسیون روش‌هاست. (کای5 وگاپتا6، 2004) به طور معمول برای اندازه‌گیری ماده در سرم یا خون باید با روش استخراج مایع ـ مایع دارو را از سیال استخراج کرد که این روش به مقدار زیادی حلال آلی نیاز دارد که پر هزینه بوده و از نظر محیط زیستی نیز مضر است. یکی از کاربردهای دیگر این پلیمرهای هوشمند در دارورسانی برای رهاسازی کنترل شده دارو است. شاید در آینده‌ای نزدیک بتوان از این پلیمرها برای دارورسانی هدفمند به سلول‌های سرطانی در بدن استفاده کرد.
ظهور پلیمرهای قالب مولکولی مربوط به اوائل قرن 19 است و فعالیتهای مقدماتی آن توسط شیمیدان روسی پولیاکو7انجام شد. به دنبال آن تئوری در مورد تنوع تشکیل

مطلب مشابه :  پایان نامه با موضوعگروه کنترل

دیدگاهتان را بنویسید